Enzimek: Tulajdonságok, felépítés és teljes munkamódszer

Az enzimek működési módja a reakció elindításához szükséges aktivációs energia csökkentése. Ez azért történik, hogy csökkentsék a test reakcióihoz szükséges időt.

Az étel megemésztésekor vannak olyan fehérje formájában lévő biomolekuláris anyagok, amelyek segítenek az élelmiszer-molekula alakjának olyan anyagokká változtatni, amelyekre a testnek szüksége van.

Például a cukor hasznos energiává alakul át a test számára. Ezeket a biomolekulákat enzimeknek nevezzük.

Az enzimek segítik az anyagcsere folyamatokat. Így nagyon fontos az emberi test számára.

Az enzimek meghatározása és működése

Az enzimek olyan fehérjék formájában lévő biomolekulák, amelyek szerves kémiai reakcióban katalizátorként funkcionálnak (olyan vegyületek, amelyek felgyorsítják a reakció folyamatát anélkül, hogy teljesen reagálnának).

Az enzimatikus folyamat kezdeti molekulája, az úgynevezett szubsztrát egy másik molekulává gyorsul, amelyet terméknek neveznek.

Az enzimek általában a következő funkciókkal rendelkeznek:

• Gyorsítsa vagy lassítsa a kémiai reakciót.

• Számos különböző reakció szabályozása egyidejűleg az enzimet inaktív enzimjelölt formájában szintetizálják, majd megfelelő körülmények között aktiválják a környezetben.

• az enzim jellege, amely nem reagál a szubsztráttal, a szervezet leghamarabb gyorsuló kémiai reakciójában a legelőnyösebb.

Az enzimek tulajdonságai

Az alábbiakban ismertetjük az enzim tulajdonságait, amelyeket tudnunk kell:

1. Biokatalizátor.

Ez egy katalizátor, nevezetesen az enzimek olyan katalitikus vegyületek, amelyek reakció nélkül felgyorsítják a kémiai reakciót. Míg az enzimek organizmusokból származnak, biokatalizátorokként is ismertek.

2. Hőkezelhető

Az enzimeket nagyban befolyásolja a hőmérséklet. Az enzimek optimális hőmérsékletűek a funkcióik ellátásához.

Általában 37ºC hőmérsékleten. Ha extrém hőmérsékleten károsíthatja az enzim működését. Az inaktív enzimek 10 ° C alatti hőmérsékleten vannak, míg 60 ° C feletti hőmérsékleten denaturálódnak.

Van néhány kivétel, például az ókori baktériumok csoportja a legszélsőségesebb területeken, például a metanogén csoport, amelyeknek enzimjei 80 ° C-os hőmérsékleten működnek.

3. Legyen konkrét

Az enzimek olyan szubsztrátokhoz kötődnek, amelyek képesek kötődni az enzim aktív oldalához.

Az enzim specifikus tulajdonságai szolgálnak a név alapjául. Ennek az enzimnek a nevét általában a megkötött szubsztrát típusától vagy a lejátszódó reakció típusától veszik.

Például amiláz, egy enzim, amely szerepet játszik a keményítő bontásában, amely poliszacharid (komplex cukor) egyszerűbb cukrokká válik.

4. A pH befolyásolja

Ez az enzim semleges légkörben működik (6,5 - 7). De egyes enzimek optimálisak savas pH-n, például a pepszinogénnél, vagy lúgos pH-n, mint a tripszin.

5. Dolgozzon össze-vissza

Az enzimek, amelyek az A vegyületet B-re bontják, valamint az enzimek segítik a reakciót, az A vegyületből képezik a B vegyületet.

6. Nem határozza meg a reakció irányát

Enzimbukan meghatározza, hogy merre halad a reakció. Az a vegyület, amelyre nagyobb szükség van, a kémiai reakció irányába mutat. Például a testből hiányzik a glükóz, képes lesz tartalék cukor (glikogén) lebontására és fordítva.

7. Csak kis mennyiségre van szükség

A katalizátorként használt mennyiségnek nem kell soknak lennie. Egy enzimmolekula sokszor működhet, amennyiben a molekula nem sérült.

8. Kolloid

Mivel az enzimek fehérjekomponensekből állnak, az enzim tulajdonságait kolloidokként osztályozzák. Az enzimeknek nagyon nagy a részecskék közötti felülete, így tevékenységi területük is nagy.

9. Az enzimek képesek csökkenteni az aktivációs energiát

A reakció aktiválási energiája az az energiamennyiség kalóriákban, amely szükséges ahhoz, hogy az összes molekula 1 mol vegyületben egy bizonyos hőmérsékleten az energiahatékonyság csúcsán lévő átmeneti szintre kerüljön.

Ha kémiai reakciót adunk katalizátorhoz, nevezetesen egy enzimhez, az aktiválási energiát csökkenthetjük, és a reakció gyorsabban fog futni.

Enzimszerkezet

Az enzimek összetettek 3 dimenziósak. Az enzimeknek speciális formája van a szubsztrátokhoz való kötődéshez. Az enzimek teljes formáját haloenzimeknek nevezzük. Az enzimek 3 fő összetevőből állnak

1. A fehérje fő alkotóelemei.

Az enzim fehérje részét apoenzimnek nevezzük. Apoenzimek vagy más kifejezések: apoproteinek.

2. Protetikus klaszterek

Ez az enzimkomponens nem fehérje, amely 2 fajtából áll, nevezetesen Koenzimek és kofaktorok. A nagyon szorosan kötött koenzimeket vagy kofaktorokat még az enzimekkel való kovalens kötések is megkötik.

Koenzimek

A koenzimeket gyakran koszubsztrátoknak vagy másodlagos szubsztrátoknak nevezik. A koenzimek molekulatömege alacsony. A koenzimek stabilak a melegítés szempontjából. A koenzimek nem kovalensen kötődnek az enzimekhez. A koenzimek úgy működnek, hogy kis molekulákat vagy ionokat (különösen H +) szállítsanak egyik enzimről a másikra, például: NAD. Bizonyos enzimeknek, amelyek tevékenységéhez koenzimekre van szükség, még jelen kell lenniük. A koenzimek általában B komplex vitaminok formájában vannak, amelyek strukturális változásokon mentek keresztül. Néhány példa koenzimekre: tiamin-pirofoszfát, flavin-adenin-dinokleaát, nikotinamid-adenin-dinukleotód, piridoxal-foszfát és A koenzim.

Kofaktorok

A kofaktorok az aktív régió szerkezetének megváltoztatására szolgálnak, és / vagy a szubsztrátnak szükségük van az aktív régióhoz való kötődésre. Példák ko-faktorokra: amelyek lehetnek kis molekulák vagy ionok: Fe ++, Cu ++, Zn ++ , Mg ++, Mn, K, Ni, Mo és Se.

3. Enzim aktív oldala (aktív hely)

Ez az oldal az enzim azon része, amely a szubsztrátumhoz kötődik, ez a terület nagyon specifikus, mert csak az alkalmas szubsztrát kapcsolódhat vagy kötődhet ehhez az oldalhoz. Az enzimek olyan gömb alakú felépítésű fehérjék. Az enzim finnyás szerkezete miatt az aktív régióként ismert terület létezik.

Hogyan működnek az enzimek

Az enzimek működése a kémiai reakciók felgyorsításában az, hogy kölcsönhatásba lépnek a szubsztráttal, ezt követően a szubsztrát termékké alakul. Ha termék képződik, az enzim képes lesz távozni a szubsztrátból.

Az enzimek ugyanis nem tudnak reagálni a szubsztráttal. Két elmélet írja le az enzimek működését, nevezetesen a zárelmélet és az indukciós elmélet.

Lakatelmélet

Ennek az elméletnek az alapítója Emil Fischer volt 1894-ben. Az enzimek nem kötődnek olyan szubsztráthoz, amelynek az alakja (specifikus) megegyezik az enzim aktív helyével. Vagyis csak bizonyos szubsztrátok kapcsolódhatnak az enzimhez.

Az enzimeket kulcsként, az aljzatokat zárként szemléltetjük. mert a zárnak és a kulcsnak ugyanaz az oldalsó mérkőzése lesz, hogy ki lehessen nyitni, vagy fordítva.

Ennek az elméletnek az a gyengesége, hogy nem képes megmagyarázni az enzim stabilitását az enzimreakció kapcsolási pontján. A második elmélet az indukció elmélete

Indukciós elmélet

1958-ban Daniel Koshland használta ezt az elméletet, az enzimeknek rugalmas aktív oldala van. Csak az a szubsztrát indukálja az enzim aktív oldalát, amely azonos megkötési pontokkal rendelkezik, és így illeszkedik (szubsztrátként formálódik).

Az indukció indukciójának elmélete képes megválaszolni a zárak és kulcsok elméletének hiányosságait. Ezért ezt az elméletet a kutatók a legszélesebb körben ismerik el, hogy meg tudják magyarázni az enzimek működését.

Ez az enzimek természetének, szerkezetének és működésének magyarázata. Remélhetőleg betekintést nyújthat mindannyiunkba.